Cronología y avances de las proteinas.

• En 1838, el nombre "Proteína"(del griego proteios, "primero") fue sugerido por Jöns Jacob Berzelius para la sustancia compleja rica en nitrógeno hallada en las células de todos los animales y vegetales.
• 1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20 aminoácidos comunes en las proteínas.
• 1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por primera vez y pone nombre a la hemoglobina.
• 1894 Hermann Emil Fischer propone una analogía "llave y cerradura" para las interacciones enzima-sustrato.
• 1897, Buchner y Buchner demostraron que los extractos exentos de células de levadura pueden fermentar la sacarosa para formar dióxido de carbono yetanol, por lo tanto sentaron las bases de la enzimología.
• 1926 James Batcheller Sumner cristalizó ureasa en forma pura, y demostró que las proteínas pueden tener actividad catalítica de enzimas. Svedberg desarrolló la primera centrifugadora analítica y la utilizó para calcular el peso molecular de la hemoglobina.
• 1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la electroforesis para separar a las proteínas en solución.
• 1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primeros patrones detallados de una proteína por difracción de rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina.
• 1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografía, una técnica que ahora se utiliza para separar proteínas.
• 1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propusieron la estructura de una conformación helicoidal de una cadena de aminoácidos-la "hélice" α-y la estructura de la "lámina" β, las cuales fueron halladas posteriormente en muchas proteínas.
• 1955 Frederick Sanger determina por primera vez la secuencia de aminoácidos de una proteína (insulina).
• 1956 Vernon Ingram produjo la primera huella proteica y demostró que la diferencia entre la hemoglobina de la anemia falciforme y la hemoglobina normal se debe al cambio de un solo aminoácido.
• 1960 John Kendrew describió la primera estructura tridimensional detallada de una proteína (la mioglobina del esperma de la ballena) con una resolución de 0,2 nm, y Perutz propuso una estructura de resolución mucho más baja para la hemoglobina.
• 1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que muchas enzimas se regulan por medio de cambios alostéricos en su conformación.
• 1969 Levinthal propone la parádoja sobre el plegamiento que se conoce con su nombre, Paradoja de Levinthal.
• 1972 Christian B. Anfinsen recibe el Nobel de Química por sus trabajos con la ribonucleasa, lo que le llevó a proponer su famosa hipótesis sobre el plegamiento.
• 1995 Marc R. Wilkins acuñó el término (Proteoma) a la totalidad de proteínas presentes en una célula.
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¿Que son las proteínas?

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
Carbono
Hidrógeno
Oxígeno
Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen..

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Proteoma

El proteoma celular es la totalidad de proteínas expresadas en una célula particular bajo condiciones de medioambiente y etapa de desarrollo (o ciclo celular) específicas, como lo puede ser la exposición a estimulación hormonal. El término proteoma se utilizó por primera vez en 1994 por Marc Wilkins, para referirse al total de proteínas codificadas por un genoma1 y ha sido aplicado a diferentes escalas en los sistemas biológicos. También se puede hablar del proteoma completo de un organismo, que puede ser conceptualizado como las proteínas de todas las variedades de proteomas celulares. Es aproximadamente, el equivalente proteínico del genoma.

La proteómica es el estudio del proteoma, que se realizan tradicionalmente mediante la técnica de electroforesis en gel de dos dimensiones: en la primera dimensión, las proteínas se separan por isoelectroenfoque, que separa las proteínas con base en su carga eléctrica; y en la segunda dimensión, las proteínas se separan según sea su peso molecular utilizando SDS-PAGE. El gel se tiñe con azul de Coomassie o con nitrato de plata para visualizar las proteínas; las manchas en el gel son las proteínas que han migrado a una localización específica y eso permite identificarlas.

Según varios científicos podemos resumir al proteoma con la realización de 3 actividades: identificar todas las proteínas elaboradas dentro de una célula en específico, tejido u organismo; determinar como estas proteínas forman redes similares a circuitos eléctricos dentro de los organismos; y por último, determinar las estructuras tridimensionales que adoptan estas proteínas.

Enlace peptídico

La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua (Figura de la derecha).

El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano (Figura izquierda de la tabla inferior).

Dipéptido Ala-Ser: los átomos que participan en el enlace peptídico se representan como bolas y son coplanares

Momento dipolar del enlace peptídico

Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptídico y se establece un momento dipolar (Figura derecha de la tabla superior). Por este motivo, cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno. En uno de ellos, el grupo -NH- actúa como donador de hidrógeno y en el otro, el grupo -CO- actúa como receptor de hidrógeno. Esta propiedad contribuye notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas, tal y como veremos más adelante.

El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C y N en el enlace peptídico (Figuras central e izquierda de la tabla inferior). Esta rigidez del doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los péptidos. Existen dos configuraciones posibles (Figura derecha de la tabla inferior):

Configuración cis: los dos Ca se sitúan del mismo lado del doble enlace

Configuración trans: los dos Ca se sitúan a distinto lado del doble enlace